Die Forscher hatten die veränderte Form des Proteins Alpha-Synuclein mittels UV-Strahlung erzeugt. Anschließend konnten sie experimentell beobachten, dass die derart veränderten Proteine die Bildung von Ablagerungen auf unterschiedliche Art und Weise beeinflussen. So verhindert die modifizierte Form von Alpha-Synuclein zum einen, dass sich unveränderte Proteine zu längeren Strängen, sogenannten Fibrillen, zusammenballen. Diese sind typischerweise der Ausgangspunkt für die Entstehung größerer Ablagerungen, die sich durch die weitergehende Verklumpung von Fibrillen bilden. Zum anderen ließ sich aber auch eine aggregationsfördernde Wirkung feststellen. Und zwar stabilisiert die Modifikation bereits bestehende Proteinfibrillen, sodass sich diese ausbreiten und zu größeren Ablagerungen verknäueln können.
Originalpublikation
Opposed Effects of Dityrosine Formation in Soluble and Aggregated α-Synuclein on Fibril Growth; Michael M. Wördehoff, Hamed Shaykhalishahi, Luca Groß, Lothar Gremer, Matthias Stoldt, Alexander K. Buell, Dieter Willbold, Wolfgang Hoyer; Journal of Molecular Biology (published online 13 September 2017)
Online: DOI: 10.1016/j.jmb.2017.09.005